Comment l'élastine est-elle obtenue ?

Avant l’avènement des biotechnologies, la seule manière d’obtenir de l’élastine pour un usage scientifique ou cosmétique consistait à l’extraire directement de tissus animaux riches en fibres élastiques. Ces tissus, comme l’aorte ou la peau des bovins et des porcs, constituent d’importantes sources naturelles de tropoélastine – la forme soluble et immature de l’élastine, sécrétée avant sa réticulation dans la matrice extracellulaire – et d'élastine. Les tissus les plus utilisés proviennent de fœtus ou d'animaux nouveau-nés, périodes durant lesquelles la synthèse d’élastine est maximale. Chez l’animal adulte, la production devient faible.

L’élastine mature étant une protéine hautement réticulée et quasiment insoluble, son extraction directe est difficile, mais reste possible. Une fois les tissus prélevés — souvent obtenus dans des abattoirs — ils sont finement hachés, puis incubés dans un milieu de culture contenant des inhibiteurs enzymatiques et des antibiotiques. Après lavage et homogénéisation dans une solution acide, les fractions solubles sont isolées par extraction acide suivie d’une séparation par solvants organiques (propanol et butanol). La phase contenant l’élastine est ensuite concentrée, précipitée à l’acétone, centrifugée, séchée puis lyophilisée pour obtenir une poudre pure. La pureté de l'élastine est généralement contrôlée par électrophorèse SDS-PAGE et par analyse en acides aminés.

Outre les sources classiques issues de mammifères, certaines études ont montré que l’élastine pouvait également être extraite de poissons. Dans ce cas, les tissus sont d’abord analysés pour confirmer la présence d’élastine et déterminer la composition en acides aminés spécifiques (desmosine et isodesmosine). Pour la production commerciale, les tissus sont décongelés, dégraissés, bouillis pour éliminer le collagène, puis hydrolysés par des enzymes protéolytiques. Le mélange est filtré et séché par pulvérisation pour obtenir des peptides d’élastine solubles. L'élastine marine est notamment utilisée pour concevoir des compléments alimentaires.

Ces techniques posent aujourd’hui des limites éthiques et environnementales. C’est pourquoi l’industrie cosmétique et biomédicale s’oriente désormais vers des approches biotechnologiques plus durables, permettant d’obtenir une élastine recombinante sans recours aux tissus animaux.

Face aux limites éthiques et techniques de l’extraction d’élastine à partir de tissus animaux, la recherche s’est tournée vers des alternatives plus durables : l'élastine recombinante sous forme de peptides. Ces biopolymères sont produits par génie génétique, le plus souvent dans des bactéries comme Escherichia coli. L’objectif est de reproduire la séquence répétitive de l'élastine humaine tout en évitant le recours aux tissus animaux. La synthèse commence par la conception d'un gène codant pour l'élastine qui reproduit sa séquence. Une fois le gène synthétisé et inséré dans un plasmide, un ADN circulaire ayant un rôle de vecteur, il est introduit dans les bactéries E. coli pour produire la protéine par surexpression recombinante.

Après induction par l’IPTG (isopropyl-β-D-thiogalactopyranoside), un métabolite du lactose utilisé en biologie moléculaire, les bactéries commencent à produire les peptides d'élastine, qui sont ensuite extraits des cellules. L’étape de purification repose sur les propriétés thermosensibles de ces peptides : au-dessus d’une température seuil, ils deviennent insolubles et précipitent. La purification a lieu comme suit :

• Lyse des cellules et élimination des débris insolubles à une température inférieure à la température seuil.

• Chauffage du surnageant au-dessus de la température seuil, provoquant la précipitation sélective des peptides d'élastine.

• Refroidissement et redissolution du précipité dans un tampon froid, suivis d’une nouvelle centrifugation pour éliminer les impuretés.

Cette méthode, ne nécessitant ni solvants organiques ni tissus animaux, permet d’obtenir des protéines reproduisant les propriétés mécaniques et hydratantes de l’élastine naturelle, tout en limitant l’impact environnemental.

Remarque : Cette partie, qui décrit la synthèse naturelle d’élastine dans la peau, a uniquement un but informatif. Il ne s'agit pas d'une méthode utilisée par l’industrie cosmétique pour produire de l’élastine.

Les fibres d'élastine forment un réseau complexe dans le derme, la couche intermédiaire de la peau. La synthèse des fibres élastiques, ou élastogenèse, est un processus très organisé, dépendant de la disponibilité, de l’assemblage et de la réticulation de la tropoélastine, le précurseur de l'élastine. Les fibroblastes, également responsables de la synthèse de collagène et d'acide hyaluronique, sont les cellules qui sécrètent la tropoélastine. Celle-ci est ensuite oxydée par des enzymes de la famille des lysyl oxydases, puis réticulée pour former des faisceaux stables. À l'aide de la glycoprotéine fibuline-5, les faisceaux de tropoélastine se déposent alors sur des microfibrilles, qui servent de support, jusqu'à former une fibre d'élastine fonctionnelle.

• GALIONE M. J. & al. Purification and comparison of elastins from different animal species. Analytical Biochemistry (1976).

• NAKABA N. & al. Properties of soluble elastin peptide from bulbus arteriosus in fish species. Fisheries Science (2006).

• MECHAM R. P. & al. Methods in elastic tissue biology: Elastin isolation and purification. Methods (2008).

• CHILKOTI A. & al. Elastin-like polypeptides for biomedical applications. Annual Review of Biomedical Engineering (2020).

• CHOLI-PAPADOPOULOU T. & al. De novo synthesis of elastin-like polypeptides (ELPs): An applied overview on the current experimental techniques. ACS Biomaterials Science & Engineering (2021).

• DANIELS R. & al. Clinical relevance of elastin in the structure and function of skin. Aesthetic Surgery Journal Open Forum (2021).